可否从理论的角度讨论细胞在进化中产生一个完整的载体蛋白需要花多少（万／亿）年？
要估算一个完整的载体蛋白从无到有，在细胞进化过程中需要花费多少时间，这是一个极其复杂的问题，因为这涉及到大量相互关联、且难以精确量化的进化步骤。我们可以从理论层面，将这个过程拆解成几个关键的阶段，并尝试理解每个阶段可能的时间跨度。
首先，我们需要明白，一个“完整的载体蛋白”不仅仅是一串氨基酸序列，它还包含一系列功能性的结构域、正确的折叠方式、以及与其他分子（如底物、能量来源、调控因子）进行特异性相互作用的能力。更进一步，它还需要能够被有效地表达、转运到细胞内正确的位置，并在细胞环境中稳定存在。
我们可以从最基础的层面开始：编码这个蛋白的基因的产生。在生命早期，基因本身并非凭空出现，而是从更简单的核酸片段，经过复制、突变、选择等过程逐渐演化而来。一个能够编码载体蛋白的基因，很可能需要一系列的“功能模块”以某种方式组合在一起。
设想一下，早期可能存在一些原始的、能够催化简单化学反应的短肽链，它们可能通过随机的基因复制和突变，逐渐积累了新的功能。载体蛋白通常具有“结合位点”，用于识别和结合特定的底物，这本身就需要一系列氨基酸形成特定的三维结构。这种结构的形成，很可能是一个渐进的过程。从最初对底物产生微弱的亲和力，到能够有效地识别和结合，每一个微小的结合亲和力提升，都可能源于基因序列中一个或几个氨基酸的改变。
那么，一个基因片段如何从随机的核酸序列，演变成能够编码具有某种结合能力的蛋白呢？这需要经历无数次的突变（点突变、插入、缺失），并且这些突变的结果必须是有利的，也就是能够让这个蛋白在生存或繁殖方面获得优势。这种优势可能是提高了底物结合效率，或者降低了能量消耗，甚至只是提供了比其他随机序列更稳定的结构。
例如，我们考虑载体蛋白的核心功能——运输。这往往涉及构象变化，也就是说，蛋白在结合底物前后，会改变其三维形状。这种构象变化能力，本身就可能需要蛋白质内部形成特定的“铰链”区域或“开关”结构。要通过随机突变精确地构建出这样能够响应结合事件而发生精确形变的结构，其概率是极低的。每一个能够促成这种协同构象变化的氨基酸组合，都需要在无数次的突变和选择中被“挑选”出来。
此外，很多载体蛋白还需要能量来驱动运输，通常是ATP水解。这意味着，这个基因可能需要与能够利用ATP的模块（如ATP结合域、ATP水解酶的催化残基）进行“组装”。这种组装，在基因层面，可能意味着两个原本独立发挥功能的基因，通过复制、重组、融合等过程，形成一个具有新功能的融合基因。
对于这些新形成的基因，它们需要被转录和翻译成蛋白质。这意味着细胞需要拥有成熟的转录和翻译机制。早期的细胞可能没有现在这么复杂的基因调控系统。一个完整的载体蛋白，其表达水平也需要适中，既不能过低导致功能不足，也不能过高造成细胞负担。这又涉及到启动子、终止子、核糖体结合位点等调控元件的演化。
再进一步，很多载体蛋白需要被定位到细胞膜、线粒体膜或其他特定细胞器。这就需要蛋白质上带有特定的“信号肽”或“定位序列”。这些序列的形成，同样需要基因序列的特定改变，并且需要细胞内存在能够识别这些信号肽并将其引导到正确位置的转运机器。
如此细致地拆解，我们可以看到，从一个能够产生微弱结合能力的原始肽链，到一个能够高效、特异性地结合底物，经过构象变化，利用能量，并且被正确表达和定位的完整载体蛋白，其间经历的步骤可能数以千计，甚至数以万计。
在每一个步骤中，随机突变产生的变异，只有一小部分会是有利的。而有利的突变，又需要通过自然选择这个“筛子”被保留下来。自然选择的速度，很大程度上取决于环境的选择压力和物种的繁殖速度。然而，即使是对于像细菌这样繁殖速度极快的生物，一次能够显著提升载体蛋白功能的突变，其出现概率也可能非常低。
因此，我们可以推测，一个真正“完整”且高效的载体蛋白，其演化过程必然是一个极其漫长且充满偶然性的过程。如果我们将每一次“有利的变异”或“有利的基因重组”看作是一个微小的进步，那么要积累足够的进步，以完成一个复杂且协同作用的系统，所需的“机会”数量将是惊人的。
考虑到基因组的规模、突变的频率、以及维持蛋白质功能所需的多个协同进化步骤（包括结合、催化、构象变化、能量耦合、定位等），这可能是一个需要 数十亿年 甚至更长时间才能积累足够“好”的突变，并被选择保留下来的过程。当然，这里的时间尺度并非精确的计算，而是基于对进化过程复杂性和概率性的粗略估计。也许某些功能相对简单的载体蛋白，演化速度会快一些，但一个功能高度精密的载体蛋白，其进化史无疑是漫长而曲折的。这就像在无数次的尝试中，一点点地优化一把极其复杂的锁的结构，直到它能完美地与钥匙匹配并顺畅转动。
首先，我们需要明白，一个“完整的载体蛋白”不仅仅是一串氨基酸序列，它还包含一系列功能性的结构域、正确的折叠方式、以及与其他分子（如底物、能量来源、调控因子）进行特异性相互作用的能力。更进一步，它还需要能够被有效地表达、转运到细胞内正确的位置，并在细胞环境中稳定存在。
我们可以从最基础的层面开始：编码这个蛋白的基因的产生。在生命早期，基因本身并非凭空出现，而是从更简单的核酸片段，经过复制、突变、选择等过程逐渐演化而来。一个能够编码载体蛋白的基因，很可能需要一系列的“功能模块”以某种方式组合在一起。
设想一下，早期可能存在一些原始的、能够催化简单化学反应的短肽链，它们可能通过随机的基因复制和突变，逐渐积累了新的功能。载体蛋白通常具有“结合位点”，用于识别和结合特定的底物，这本身就需要一系列氨基酸形成特定的三维结构。这种结构的形成，很可能是一个渐进的过程。从最初对底物产生微弱的亲和力，到能够有效地识别和结合，每一个微小的结合亲和力提升，都可能源于基因序列中一个或几个氨基酸的改变。
那么，一个基因片段如何从随机的核酸序列，演变成能够编码具有某种结合能力的蛋白呢？这需要经历无数次的突变（点突变、插入、缺失），并且这些突变的结果必须是有利的，也就是能够让这个蛋白在生存或繁殖方面获得优势。这种优势可能是提高了底物结合效率，或者降低了能量消耗，甚至只是提供了比其他随机序列更稳定的结构。
例如，我们考虑载体蛋白的核心功能——运输。这往往涉及构象变化，也就是说，蛋白在结合底物前后，会改变其三维形状。这种构象变化能力，本身就可能需要蛋白质内部形成特定的“铰链”区域或“开关”结构。要通过随机突变精确地构建出这样能够响应结合事件而发生精确形变的结构，其概率是极低的。每一个能够促成这种协同构象变化的氨基酸组合，都需要在无数次的突变和选择中被“挑选”出来。
此外，很多载体蛋白还需要能量来驱动运输，通常是ATP水解。这意味着，这个基因可能需要与能够利用ATP的模块（如ATP结合域、ATP水解酶的催化残基）进行“组装”。这种组装，在基因层面，可能意味着两个原本独立发挥功能的基因，通过复制、重组、融合等过程，形成一个具有新功能的融合基因。
对于这些新形成的基因，它们需要被转录和翻译成蛋白质。这意味着细胞需要拥有成熟的转录和翻译机制。早期的细胞可能没有现在这么复杂的基因调控系统。一个完整的载体蛋白，其表达水平也需要适中，既不能过低导致功能不足，也不能过高造成细胞负担。这又涉及到启动子、终止子、核糖体结合位点等调控元件的演化。
再进一步，很多载体蛋白需要被定位到细胞膜、线粒体膜或其他特定细胞器。这就需要蛋白质上带有特定的“信号肽”或“定位序列”。这些序列的形成，同样需要基因序列的特定改变，并且需要细胞内存在能够识别这些信号肽并将其引导到正确位置的转运机器。
如此细致地拆解，我们可以看到，从一个能够产生微弱结合能力的原始肽链，到一个能够高效、特异性地结合底物，经过构象变化，利用能量，并且被正确表达和定位的完整载体蛋白，其间经历的步骤可能数以千计，甚至数以万计。
在每一个步骤中，随机突变产生的变异，只有一小部分会是有利的。而有利的突变，又需要通过自然选择这个“筛子”被保留下来。自然选择的速度，很大程度上取决于环境的选择压力和物种的繁殖速度。然而，即使是对于像细菌这样繁殖速度极快的生物，一次能够显著提升载体蛋白功能的突变，其出现概率也可能非常低。
因此，我们可以推测，一个真正“完整”且高效的载体蛋白，其演化过程必然是一个极其漫长且充满偶然性的过程。如果我们将每一次“有利的变异”或“有利的基因重组”看作是一个微小的进步，那么要积累足够的进步，以完成一个复杂且协同作用的系统，所需的“机会”数量将是惊人的。
考虑到基因组的规模、突变的频率、以及维持蛋白质功能所需的多个协同进化步骤（包括结合、催化、构象变化、能量耦合、定位等），这可能是一个需要 数十亿年 甚至更长时间才能积累足够“好”的突变，并被选择保留下来的过程。当然，这里的时间尺度并非精确的计算，而是基于对进化过程复杂性和概率性的粗略估计。也许某些功能相对简单的载体蛋白，演化速度会快一些，但一个功能高度精密的载体蛋白，其进化史无疑是漫长而曲折的。这就像在无数次的尝试中，一点点地优化一把极其复杂的锁的结构，直到它能完美地与钥匙匹配并顺畅转动。
网友意见
从零开始拼凑随机突变的核苷酸去随机出一个载体蛋白可能需要上百万年，但现实中产生一个载体蛋白不需要什么万年、亿年。
最简单的载体蛋白是两个蛋白质亚基组成的发夹状构造，复杂的载体蛋白由这种东西多次重复、组合而成。人们已经在大肠杆菌的简单发夹状构造上实测发现，这东西只要改变1个氨基酸，就能改变可通过的分子的尺寸限制。
对每天或数天传代一次、一个种群起码有成百亿个体的单细胞生物来说，每天都可能随机产生“能通过特定尺寸分子的载体蛋白”，这玩意不一定好用就是了。在有相应物质可供该性状使用的环境里，生态选择可以筛选较为好用的类型，通过传代和单细胞生物的各种基因传递手段扩散开来。
你可以想想人类在20世纪两次发现的、自然环境里随机出现的能分解尼龙的细菌菌株。这突变在地球历史上大概也随机出现过，而那时候没有尼龙可供分解。在植物身上，人们已经发现某些载体蛋白在其对应的化合物出现之前就演化了出来[1]。
Francois Jacob教导我们说：演化是一个修补匠。
演化将旧功能与旧功能融合在一起、稍加变形来获得新功能。基因组是装满了可复用、可转用的零件的工具箱，箱中的老零件可以解决新问题，相同的构造可以出现在不同的解剖学结构中、发挥不同的功能，而不需要花费几百万年时间来为一个新功能随机出一个独特的新基因。
大量研究显示，多种跨膜通道、二级载体蛋白、主动转运蛋白、基团转位蛋白是由自然界中普遍存在的仅有1到3个跨膜α螺旋段的通道形成肽的基因重复事件产生的，你完全可能在一次实验中就得到同样的东西。少数通道形成蛋白在那之后与已经存在的、“执行ATP相关功能的膜蛋白”或“与不涉及转运的分子结合的受体蛋白”组合成具有新功能的主动转运蛋白和基团转位蛋白。
参考
- ^ http://dx.doi.org/10.7554/eLife.19466
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