原核生物只有核糖体如何合成有空间结构的蛋白质？
原核生物和真核生物一样，都需要合成有空间结构的蛋白质来执行各种生命活动。虽然原核生物在结构上比真核生物简单，但它们拥有与真核生物相似的核糖体，这是蛋白质合成的基本场所。那么，原核生物的核糖体是如何在没有内质网等复杂细胞器的辅助下，独立完成复杂蛋白质的空间折叠的呢？这背后涉及一系列精妙的分子机制。
首先，我们得理解蛋白质空间结构的重要性。蛋白质并非仅仅是一串氨基酸的线性排列，它的功能是由其三维空间结构决定的。这种三维结构能够让蛋白质准确地识别底物、催化反应、传递信号，或者作为结构的组成部分。如果蛋白质不能正确折叠，它就无法发挥正常功能，甚至可能产生毒性。
在原核生物中，蛋白质合成主要发生在细胞质中，而核糖体就是蛋白质合成的“工厂”。当mRNA（信使RNA）模板上的遗传信息被核糖体读取时，tRNA（转运RNA）会携带相应的氨基酸逐一添加到新生的多肽链上。这个过程叫做翻译。
1. 多肽链的初步折叠：自发性与分子伴侣
事实上，蛋白质在合成过程中就已经开始受到多肽链自身氨基酸序列的驱动而发生初步的折叠。这是因为多肽链中的氨基酸具有不同的物理化学性质，例如疏水性、亲水性、带电性等。在水性环境中，疏水性氨基酸倾向于聚集在一起，隐藏在蛋白质内部，而亲水性氨基酸则倾向于暴露在蛋白质表面，与水分子相互作用。这种基于氨基酸侧链相互作用的自发折叠是所有蛋白质空间结构形成的基础。
然而，仅凭自发性往往是不够的。在拥挤的细胞质环境中，新合成的多肽链可能会与其他分子发生非特异性结合，或者由于氨基酸序列的某些特性而发生错误折叠。为了克服这些挑战，原核生物进化出了一系列被称为分子伴侣（chaperones）的蛋白质。
分子伴侣的作用非常关键。它们不参与到蛋白质的最终功能结构中，而是像一个“助手”一样，在蛋白质折叠过程中提供帮助。它们通常通过以下几种方式工作：
防止聚集（Antiaggregation）： 新生多肽链的某些区域可能容易暴露疏水性区域，与其他多肽链发生聚集，形成无功能的团块。分子伴侣可以结合到这些暴露的疏水区域，暂时屏蔽它们，阻止非法的聚集。
促进正确折叠（Folding facilitation）： 一些分子伴侣，特别是伴侣蛋白（chaperonins），就像一个微小的“折叠室”。它们会结合到尚未完全折叠的多肽链上，然后通过消耗ATP（三磷酸腺苷）的能量，在受控的环境中引导多肽链进行正确的折叠。在这个“折叠室”中，多肽链被隔离起来，减少了与其他分子的干扰，大大提高了正确折叠的效率。例如，原核生物中的GroEL/GroES系统就是一对经典的伴侣蛋白，它们在ATP的驱动下，能够有效地帮助其他蛋白质完成折叠。
重折叠错误折叠的蛋白质（Refolding misfolded proteins）： 如果蛋白质不幸发生了错误折叠，一些分子伴侣还可以识别并结合到这些错误折叠的蛋白质上，然后提供能量，尝试将其解开并引导至正确的折叠状态。
2. 蛋白质的转运与定位
对于一些需要跨越细胞膜或者被分泌到细胞外的蛋白质，折叠过程可能与转运过程紧密耦合。虽然原核生物没有内质网这样复杂的膜系统，但它们也存在特殊的转运系统和信号肽。
信号肽（Signal peptides）： 许多需要跨膜转运的蛋白质在其N端会有一个短的氨基酸序列，称为信号肽。这个信号肽就像一个“地址标签”，能够引导核糖体和新生多肽链与细胞膜上的特定转运蛋白（如信号识别颗粒，SRP）结合。
共翻译转运（Cotranslational translocation）： 在某些情况下，蛋白质在翻译还没有完全结束时就开始通过细胞膜。此时，信号肽会引导核糖体mRNA复合物结合到细胞膜上的转运通道，而多肽链则在沿着通道前进的过程中开始逐步折叠。这种方式可以防止多肽链在细胞质中错误折叠或聚集。
3. 蛋白质的二硫键形成（对于某些原核生物）
虽然大多数原核生物的蛋白质折叠主要发生在细胞质，但少数原核生物，如某些细菌，它们也能在细胞质环境中形成二硫键。二硫键是两个半胱氨酸残基的硫醇基团（SH）形成共价键（SS）。二硫键的形成可以稳定蛋白质的空间结构，尤其是在胞外环境中。在这些原核生物中，存在一些特殊的酶，如蛋白二硫键异构酶（protein disulfide isomerase, PDI）的同源物，可以催化二硫键的形成和重排，帮助蛋白质达到正确的氧化状态和空间构象。
总结来说，原核生物的核糖体合成有空间结构的蛋白质，依靠的是一个多层面的策略：
内在的折叠潜力： 氨基酸序列本身就决定了蛋白质具有一定的折叠能力。
分子伴侣的辅助： GroEL/GroES等分子伴侣提供了一个安全、受控的环境，防止聚集，并指导正确的折叠。
与转运系统的耦合： 对于需要转运的蛋白质，折叠可以与翻译和跨膜转运同时进行。
特定的酶催化（在少数情况）： 如二硫键的形成，由特定的酶完成。
尽管原核生物没有真核生物那样精巧的内质网和高尔基体等细胞器系统，但它们通过上述这些高效的分子机制，依然能够“独立自主”地合成和折叠出功能性的蛋白质。这充分体现了生命在结构和功能上的高度适应性和创造力。
首先，我们得理解蛋白质空间结构的重要性。蛋白质并非仅仅是一串氨基酸的线性排列，它的功能是由其三维空间结构决定的。这种三维结构能够让蛋白质准确地识别底物、催化反应、传递信号，或者作为结构的组成部分。如果蛋白质不能正确折叠，它就无法发挥正常功能，甚至可能产生毒性。
在原核生物中，蛋白质合成主要发生在细胞质中，而核糖体就是蛋白质合成的“工厂”。当mRNA（信使RNA）模板上的遗传信息被核糖体读取时，tRNA（转运RNA）会携带相应的氨基酸逐一添加到新生的多肽链上。这个过程叫做翻译。
1. 多肽链的初步折叠：自发性与分子伴侣
事实上，蛋白质在合成过程中就已经开始受到多肽链自身氨基酸序列的驱动而发生初步的折叠。这是因为多肽链中的氨基酸具有不同的物理化学性质，例如疏水性、亲水性、带电性等。在水性环境中，疏水性氨基酸倾向于聚集在一起，隐藏在蛋白质内部，而亲水性氨基酸则倾向于暴露在蛋白质表面，与水分子相互作用。这种基于氨基酸侧链相互作用的自发折叠是所有蛋白质空间结构形成的基础。
然而，仅凭自发性往往是不够的。在拥挤的细胞质环境中，新合成的多肽链可能会与其他分子发生非特异性结合，或者由于氨基酸序列的某些特性而发生错误折叠。为了克服这些挑战，原核生物进化出了一系列被称为分子伴侣（chaperones）的蛋白质。
分子伴侣的作用非常关键。它们不参与到蛋白质的最终功能结构中，而是像一个“助手”一样，在蛋白质折叠过程中提供帮助。它们通常通过以下几种方式工作：
防止聚集（Antiaggregation）： 新生多肽链的某些区域可能容易暴露疏水性区域，与其他多肽链发生聚集，形成无功能的团块。分子伴侣可以结合到这些暴露的疏水区域，暂时屏蔽它们，阻止非法的聚集。
促进正确折叠（Folding facilitation）： 一些分子伴侣，特别是伴侣蛋白（chaperonins），就像一个微小的“折叠室”。它们会结合到尚未完全折叠的多肽链上，然后通过消耗ATP（三磷酸腺苷）的能量，在受控的环境中引导多肽链进行正确的折叠。在这个“折叠室”中，多肽链被隔离起来，减少了与其他分子的干扰，大大提高了正确折叠的效率。例如，原核生物中的GroEL/GroES系统就是一对经典的伴侣蛋白，它们在ATP的驱动下，能够有效地帮助其他蛋白质完成折叠。
重折叠错误折叠的蛋白质（Refolding misfolded proteins）： 如果蛋白质不幸发生了错误折叠，一些分子伴侣还可以识别并结合到这些错误折叠的蛋白质上，然后提供能量，尝试将其解开并引导至正确的折叠状态。
2. 蛋白质的转运与定位
对于一些需要跨越细胞膜或者被分泌到细胞外的蛋白质，折叠过程可能与转运过程紧密耦合。虽然原核生物没有内质网这样复杂的膜系统，但它们也存在特殊的转运系统和信号肽。
信号肽（Signal peptides）： 许多需要跨膜转运的蛋白质在其N端会有一个短的氨基酸序列，称为信号肽。这个信号肽就像一个“地址标签”，能够引导核糖体和新生多肽链与细胞膜上的特定转运蛋白（如信号识别颗粒，SRP）结合。
共翻译转运（Cotranslational translocation）： 在某些情况下，蛋白质在翻译还没有完全结束时就开始通过细胞膜。此时，信号肽会引导核糖体mRNA复合物结合到细胞膜上的转运通道，而多肽链则在沿着通道前进的过程中开始逐步折叠。这种方式可以防止多肽链在细胞质中错误折叠或聚集。
3. 蛋白质的二硫键形成（对于某些原核生物）
虽然大多数原核生物的蛋白质折叠主要发生在细胞质，但少数原核生物，如某些细菌，它们也能在细胞质环境中形成二硫键。二硫键是两个半胱氨酸残基的硫醇基团（SH）形成共价键（SS）。二硫键的形成可以稳定蛋白质的空间结构，尤其是在胞外环境中。在这些原核生物中，存在一些特殊的酶，如蛋白二硫键异构酶（protein disulfide isomerase, PDI）的同源物，可以催化二硫键的形成和重排，帮助蛋白质达到正确的氧化状态和空间构象。
总结来说，原核生物的核糖体合成有空间结构的蛋白质，依靠的是一个多层面的策略：
内在的折叠潜力： 氨基酸序列本身就决定了蛋白质具有一定的折叠能力。
分子伴侣的辅助： GroEL/GroES等分子伴侣提供了一个安全、受控的环境，防止聚集，并指导正确的折叠。
与转运系统的耦合： 对于需要转运的蛋白质，折叠可以与翻译和跨膜转运同时进行。
特定的酶催化（在少数情况）： 如二硫键的形成，由特定的酶完成。
尽管原核生物没有真核生物那样精巧的内质网和高尔基体等细胞器系统，但它们通过上述这些高效的分子机制，依然能够“独立自主”地合成和折叠出功能性的蛋白质。这充分体现了生命在结构和功能上的高度适应性和创造力。
网友意见
原核生物合成的一部分蛋白质可以自我折叠出空间结构。原核生物体内的一些分子可以促进相应的折叠过程。
这并不限制在原核生物范围内。多数蛋白质可以依靠本身氨基酸序列的性质进行自我折叠（在给定条件下自动趋向于能量最低的构象或能量较低的亚稳态构象），为了正确折叠到细胞生命活动所需的构象，许多蛋白质需要特定分子的帮助。
目前，还没有开发出让人胰岛素在大肠杆菌细胞内高效地自我折叠的技术，这很大程度上是因为那需要改的基因太多、无法期待比现在的方法便宜。
人胰岛素分子由 A、B 两条肽链组成，A 链有 21 个氨基酸，B 链有 30 个氨基酸，A7（Cys）-B7（Cys）、A20（Cys）-B19（Cys）四个半胱氨酸中的巯基形成两个二硫键，使 A、B 两链连接起来；A 链中的 A6（Cys）与 A11（Cys）之间也存在一个二硫键。
人胰岛 β 细胞分泌由 84 个氨基酸组成的长链多肽“胰岛素原”，在胰岛素原转化酶（PC1 和 PC2）与羧肽酶 E 的作用下将胰岛素原中间的 C 肽（连接肽）切下、将胰岛素原的羧基端部分（A 链）和氨基端部分（B 链）通过上述两个二硫键结合在一起形成人胰岛素分子。
基因工程改造的大肠杆菌合成的“含有人胰岛素序列或人胰岛素原序列的肽链”，在氨基酸序列上有和人胰岛素不同的部分。对这些肽链进行分离提纯（可以是破坏性提取包涵体，也已经研发出让大肠杆菌的细菌分泌系统主动将这些肽链分泌出来的手段），剪掉不同的部分，在体外折叠成人们想要的空间结构，就是题目中所说的“人工再加工”。
用大肠杆菌生产人胰岛素的方法主要有两种：
一、A、B 链分别表达
将人胰岛素 A 链与 B 链对应的 DNA 序列分别插入两种工程用大肠杆菌的表达型质粒，分别合成 β-半乳糖苷酶-人胰岛素 A 链、β-半乳糖苷酶-人胰岛素 B 链，大规模发酵生产、分离提纯，以溴化氰切断上述肽链中各处甲硫氨酸残基的 C 端[1]，即可分别获得未折叠的人胰岛素 A 链与 B 链。将其纯化后按一定比例混合起来配对并折叠。由于配对成功率低到 10%~20%，这种方法生产的人胰岛素比较贵。
二、人胰岛素原表达
将人胰岛素原对应的 DNA 序列插入工程用大肠杆菌的表达型质粒，合成 β-半乳糖苷酶-人胰岛素原链，大规模发酵生产、分离提纯，以溴化氰切掉 β-半乳糖苷酶，即可获得未折叠的人胰岛素原。将其纯化后进行体外折叠。胰岛素原分子中间的 C 肽链可促使其形成人们所需的空间构象，二硫键正确配对的概率高达 80% 以上，但折叠后需要用胰蛋白酶切掉 C 肽链、用高浓度羧肽酶 B 切掉多余的精氨酸残基。尽管多用了两种酶，这种方法仍然比较便宜。
总之，题目反映的是生物教学上存在的实际问题，需要相应的改革来处理。
参考
- ^ β-半乳糖苷酶含有多个甲硫氨酸残基并以这种残基跟人胰岛素 A、B 链连接，会被溴化氰解体成小碎片，而人胰岛素 A 链和 B 链不含甲硫氨酸残基。
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