为什么各式各样的蛋白质在细胞里不会拥挤打乱？
1. 有限的空间与大量的“居民”：一个动态平衡的艺术
首先得明白，细胞这个空间虽然比我们熟悉的家具小得多，但它并非完全静止的容器。细胞内部充满了各种各样的水分子、离子、小分子代谢物，以及其他更为基础的生物大分子，如核酸（DNA和RNA）和脂质。蛋白质并不是漂浮在真空中的，它们也身处一个非常“拥挤”的水溶液环境中。
那为什么不“打乱”呢？这主要得益于蛋白质自身的物理化学性质，以及细胞环境的特殊调控。
2. 蛋白质自身的“身份标签”和“行为准则”：折叠是关键
每一类蛋白质都有其独特的“三维立体形状”，这得归功于它们在细胞内合成后，按照特定的氨基酸序列进行精确的折叠。这个折叠过程是蛋白质获得功能的关键，同时，它也赋予了蛋白质独特的“表面性质”。
疏水性核心与亲水性外壳： 大多数蛋白质在水溶液中会呈现出一种“疏水性核心”和“亲水性外壳”的结构。蛋白质内部的某些氨基酸具有不溶于水的特性（疏水性），它们会聚集在一起，藏在蛋白质的内部，形成一个相对稳定的疏水核心。而蛋白质表面的氨基酸则多是亲水性的，能够与水分子良好地相互作用，形成一层“亲水性外壳”。正是这种疏水性核心被包埋在内部、亲水性外壳暴露在外的构象，使得蛋白质整体上能在水性环境中保持稳定，不容易“黏在一起”或者“散开”。你可以想象成，很多小球外面都有一层防水涂层，它们在一起时，不会因为表面的湿润而互相粘连。
静电作用和氢键： 蛋白质表面存在的各种带电氨基酸侧链，以及氨基酸骨架上的极性基团，能够通过静电吸引或排斥，以及形成氢键，来相互作用。这些作用力虽然比共价键弱，但数量庞大，足以维持蛋白质的相对独立性，并可能在特定条件下参与蛋白质之间的弱相互作用。
3. 细胞内的“规则制定者”：分子伴侣的保驾护航
即使蛋白质折叠成型，在复杂的细胞环境中，它们依然可能因为碰撞、高温或者其他不利因素而发生错误的折叠、聚集甚至变性。这时候，细胞就有了专门的“管家”——分子伴侣（molecular chaperones）。
引导正确折叠： 分子伴侣就像是蛋白质的“助理设计师”，它们能与新合成或未完全折叠的蛋白质结合，阻止其发生错误折叠或不必要的聚集，并提供一个相对稳定的微环境，帮助它们沿着正确的路径折叠成功能性的三维结构。
解聚错误聚集体： 如果蛋白质已经发生了错误折叠并开始聚集，一些分子伴侣还能识别并帮助解开这些错误聚集体，让蛋白质有机会重新折叠。
招募和运输： 一些分子伴侣还负责将蛋白质运送到它们需要去的细胞区域，确保蛋白质在正确的时间、正确的地点发挥作用。
可以想象一下，分子伴侣就像是工厂里负责检查产品质量、清理生产线上的废料、并将合格产品送往下一个工位的工人，它们确保了整个生产流程的顺畅。
4. “分工合作”的“部门设置”：细胞器划分空间
细胞并非一个完全开放的大厅，而是由一系列精密的膜结构隔开的“隔间”，也就是各种细胞器（organelles）。这些细胞器就像是工厂里的不同“车间”或“部门”，它们为不同的蛋白质家族提供了相对独立的生存和工作空间。
核内： DNA的复制、转录和RNA的加工主要在细胞核内进行，这里的蛋白质主要负责这些遗传信息的管理。
内质网和高尔基体： 这是蛋白质的“加工和包装中心”。新合成的蛋白质（尤其是分泌蛋白和膜蛋白）会进入内质网，在那里进行折叠、糖基化等修饰，然后通过高尔基体进行进一步的加工、分类和包装，最终被运送到细胞内或分泌到细胞外。这两个地方对蛋白质的“质量控制”非常严格。
线粒体： 负责能量生产，拥有自己独立的基因组和核糖体，合成一些与能量代谢相关的蛋白质。
溶酶体和过氧化物酶体： 负责细胞内的“废物处理”和“分解工作”，里面的蛋白质都是消化酶或参与氧化还原反应的酶类，它们被严格限制在这些区域内。
细胞质基质： 这是蛋白质工作的“开放式车间”，但也并非完全自由。许多蛋白质会在细胞质基质中形成临时的复合物，或者与细胞骨架结合，在特定的区域发挥作用。
通过这种细胞器的划分，不同功能的蛋白质被限制在特定的空间内，减少了它们之间不必要的干扰。例如，消化酶不会轻易跑到细胞核里去破坏DNA，因为它们被关在溶酶体这个“隔离区”里。
5. “精确点名，按需配送”：蛋白质的定位和转运机制
即使在同一个细胞器内，蛋白质也需要到达自己工作岗位上。细胞拥有非常复杂的蛋白质定位和转运机制，确保蛋白质能够被“点名”并送到正确的目的地。
信号肽： 许多蛋白质在合成的起始阶段，会在其N端或C端携带一段特殊的氨基酸序列，称为“信号肽”（signal peptide）或“定位信号”（targeting signal）。这些信号肽就像是蛋白质的“邮政编码”或“门牌号”，能够被细胞内的特定识别系统（如信号识别颗粒SRP）识别，引导蛋白质在合成过程中直接进入内质网，或者被运输到线粒体、叶绿体等其他细胞器。
转运受体和通道： 蛋白质到达细胞器膜后，还需要通过特定的转运受体和跨膜通道才能进入细胞器内部。这些通道具有高度的选择性，只允许特定结构的蛋白质通过。
你可以把这个比作工厂的物流系统，每种零件都有一个目标工位，通过一套严密的调度和传输系统，被精确地送到那里。
6. “抱团取暖”也有限度：蛋白质复合物的有序组装
有些蛋白质并非单独工作，而是需要与其他蛋白质结合，形成功能性的蛋白质复合物（protein complexes）。这时候，蛋白质之间会发生更特异性的相互作用。
结构域的特异性识别： 蛋白质的特定区域（结构域）具有特定的形状和化学性质，能够像锁和钥匙一样，精确地识别并结合其他蛋白质的互补结构域。
动态组装与解散： 许多蛋白质复合物的形成和解散是动态的，它们只在需要的时候才组装在一起，完成任务后又会分离。这种动态性减少了不必要的聚集。
这就像工厂里的流水线，不同工序的机器（蛋白质）只有在流水线（复合物）启动时才会协同工作，任务完成后就会分开。
7. 浓度调控与降解机制：“人多”了就清理
即使有以上种种机制，细胞也并非完全避免蛋白质过量的问题。细胞还拥有一套精密的蛋白质浓度调控和降解机制。
蛋白质合成的精确调控： 细胞通过转录和翻译的调控，精确控制每种蛋白质的合成量，只生产需要的量。
泛素蛋白酶体系统（UPS）： 对于功能异常、折叠错误或不再需要的蛋白质，细胞会通过泛素化（给蛋白质打上“标记”）来“标记”它们，然后将这些被标记的蛋白质送往细胞内的“回收站”——蛋白酶体进行降解。
自噬（Autophagy）： 另一种降解机制，可以将一些宏观的细胞内物质，包括聚集的蛋白质团块，包裹起来并通过溶酶体进行降解。
你可以将这看作是工厂的“物料管理”和“废弃物处理”系统，一旦某种原材料（蛋白质）出现过剩或者质量问题，就会被及时清理，以腾出空间并防止干扰。
总结来说，细胞内各式各样的蛋白质之所以不会拥挤打乱，是因为这是一个多层次、多维度的精密调控体系在运作：
蛋白质自身的结构和性质为它们保持独立性奠定了基础。
分子伴侣提供了“质量保证”和“辅助折叠”服务。
细胞器如同“部门划分”，将不同功能的蛋白质隔离在不同的空间。
定位和转运机制确保蛋白质各就各位。
蛋白质复合物的动态组装使得协同工作有条不紊。
浓度调控和降解系统则保证了“人不过多，错的就清理”。
所有这些精密的调控机制协同配合，共同维持了细胞内蛋白质世界的秩序和高效运转，如同一个高度发达、分工明确、管理有序的现代工厂。这是一个生命奇迹的体现，也是我们今天还在努力探索的领域。
网友意见
实际上是很乱很拥挤的。只是在自然选择（进化）的作用下，多数蛋白有了特殊的动力学/热力学性质，使它们刚好可以做完它该做的事情，“顺便”使你觉得他们没有乱跑。
其实我觉得这是个很有意思的问题。如我的答案和其他答案指出的那样，细胞实际上已经做了很多优化的工作，但结果还是很乱——因为细胞已经活得足够好了，进一步优化的进化/能量/物质代价太大。我的回答写了一大通，重点其实是：这个问题的原假设（null hypothesis）应该是"会拥挤打乱"。换句话说，你在细胞里面随便抽一个蛋白质，你就应该假设它是到处乱跑的，除非你有否定这个假设的证据。
以下举三个具体例子，说明细胞里面有多乱。需要指出的是，我稍微扩充了一下题主的问题。因为乱不乱不仅是蛋白质的问题，所有其它生物大分子也面临这个问题，例如核酸。
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1.基因表达(gene expression)
这里谈的表达特指转录，即RNA合成酶(真核细胞里是Pol II)以DNA为模板合成mRNA的过程。
基因的表达说到底就是RNA合成酶”随机“结合到（打开的）DNA分子上面，开始合成RNA的过程。不难想象，在分子层面，这其实是一个很“乱“的过程。这种随机性有两个明显的表现：
(a) 表达噪音（gene expression noise）：指在遗传/环境/细胞状态都完全一样的两个细胞里，同一个基因的表达量不一样。在全基因组水平对表达噪音进行测量，最早是在大肠杆菌[1]里，真核生物最早则在酵母[2]。（如果有人要问你怎么保证"遗传/环境/细胞状态都完全一样"，请看这两篇文章。如果你要问怎么确定不是测量造成的随机误差，也可以看文章，或者看本回答下面关于“原理”的部分。）这里面的逻辑就是，如果蛋白质（Pol II）的运动真这么精确，何来的表达噪音呢？
实际上，细胞对单个基因的表达量并没有很精确的要求。比方说同样是G1期的肝细胞，只看同一个基因，在不同细胞里基因表达量差个2倍完全是没什么大不了的事。2倍差异都受不了的话，那些细胞早就全死了。但是，请不要把"单个细胞中的表达量"和"一群细胞的平均表达量"等同起来，“一群细胞的平均表达量"差2倍可以是很大的问题。
(b) 等位基因特异的基因表达（allele-specific expression）：指在双倍体的细胞中，两个等位基因中"随机的“一个表达很强，而另一个很弱甚至完全不表达。而且这种差异不是表观遗传学差异造成的，而是随机的。也就是说同一个细胞，两对等位基因中常常是随机挑一个表达，并且可能这一秒是母本的等位基因表达，下一秒就成了父本表达了。关于这个比较新的证据出现在小鼠细胞里[3]。同样地，这种行为一点也不精确，“乱来”得很。
原理：
基因表达那么“乱”的根源/机制是什么。目前所知的原因，可以简单的概括为：因为基因的转录是“爆发式”（bursty）的。转录因子随机碰到一个启动子，就停在那，并募集RNA合成酶，从而开始基因表达。但是它会在启动子上面停多久(burst duration)，停的这段时间能募集到多少"随机"碰上来的RNA合成酶（burst size），掉下来之后隔多久还会再有一个转录因子结合上来（silence duration），都在很大程度上是随机的。当然这不是完全随机，它们会受DNA状态的影响（例如被核小体完全缠绕起来的DNA是基本不会被转录的），另外现在已经发现启动子里面的某些元件可以同时降低burst duration和burst size，从而降低表达噪音（显然，噪音还受mRNA降解速率影响，与此题无关，就不谈了）。对此感兴趣的知友可以从[4]开始看看。显然，“爆发式”的转录也很不精确。精确的应该是给定遗传背景/细胞状态/环境，你就能准确预测某个基因的在单个细胞里的表达量。
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2.mRNA翻译成蛋白质(translation)
翻译的过程主要包括起始（initiation），延伸（elongation）和终止（termination）三步，下面主要谈延伸。
mRNA翻译的过程其实就是把一个一个氨基酸根据mRNA上的密码子接起来的过程。假设根据mRNA，你下一步要往肽链上接一个亮氨酸，核糖体就晾在mRNA上等着tRNA跑过来（具体来说是tRNA跑到核糖体的 A-site）。大家知道细胞里面有很多不同的tRNA，如果细胞里面生物大分子的运动够精确，跟mRNA上面的密码子对应的那个tRNA就应该乖乖地跑过来，完成它的使命。可实际情况是，任何tRNA都可以跑过来，嵌到核糖体的A-site上面。但是，跟密码子不匹配的tRNA会呆在上面很久，它携带的氨基酸都不会被利用（不会被接到肽链上），直到它“识趣”地离开。而跟密码子匹配的tRNA则会在到位之后的很短时间内，就被利用上——这其实也是个随机的过程，只是匹配的tRNA的反应速率常数，比非匹配tRNA的反应速率常数大很多（大概是1000倍的差异[5]），导致翻译具有相当高的准确率。（实际上还有一步kinetic proof-reading才能达到足够高的准确率，也是跟题目无关。感兴趣可以去看Uri Alon那本系统生物学导论。）
尽管这样，翻译还是经常会出错，足见“不识趣”的非匹配tRNA乱闯入核糖体是多么经常发生的事。目前普遍接受的翻译错误率大约是每翻译2000个氨基酸，就会有1个出错[6]。酵母平均每个基因415个氨基酸，按此推算，酵母有20%的蛋白包含至少1个错误的氨基酸——这够乱的了吧？
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3.蛋白质的相互作用(protein-protein interaction)
一般而言，蛋白质都有它特定的结合对象，结合之后才能行使其功能。跟上面的翻译的例子类似，有生理功能的蛋白质复合物的稳定性较高，能稳定存在比较长时间。而没有生理功能的蛋白质复合物（mis-interaction）则稳定性较差，很快就分离了。所以看上去好像蛋白都能正确地找到“对象”。但实际上，这个"找对象"是个漫长的"试错"过程——可能蛋白质碰上100个别的分子，都碰不上自己的"对象"。如果不是自然选择/进化把基因组雕琢成现在这个样子，这个“试错”的过程恐怕是会变得太费时费事，而导致细胞无法存活了。关于细胞内蛋白质是如何乱成一锅粥以至于经常碰上错的对象，我所知的有以下的证据：
(a) "滥交"的蛋白过表达的时候，细胞会出问题[7]：所谓"滥交"就是这个蛋白与任意蛋白结合的稳定性，都跟它与特定对象结合时的稳定性差不多。这种蛋白如果表达量异常增高，就会随机结合住很多其他"无辜"的蛋白质分子，导致它们不能干正事，从而引起细胞的各种"问题"（[7]里面谈的"问题"是果蝇/线虫/老鼠的一些异常性状和人的肿瘤）。如果蛋白质不"乱交"，都乖乖地只跟"对象"结合，是不会有这种事的。
(b) 蛋白质组总量的存在上限，此上限由 _有多少蛋白会被浪费在"试错"的过程中_ 决定[8]：简单的来说，如果一个蛋白质分子只能存活1小时，然后它每一秒都碰到一个错的对象，"试错"3600个之后，如果它都没找到正确的对象，它就只能"冤死"了。如果细胞里面的蛋白质分子太多（严格来说是浓度太高，为了简化，先假设细胞体积固定吧），导致每个蛋白质都是冤死的命，那细胞也就活不下去了。因此细胞里面的分子总数不能超过某个值，以保证"冤死"的蛋白质不能太多。[8]里面估计，即使经过长年的进化，酵母的细胞质和线粒体里面还是有20%的蛋白质分子是"冤死"在试错的过程中。细胞核中这个“冤死”的比例更高，有40%。这够拥挤混乱了吧。（这段省略了很多detail，有兴趣的朋友去看原文吧，挺有意思的）
(c) 高表达的蛋白质倾向于在其三维结构的表面使用亲水性的氨基酸[9]：蛋白质的相互作用一般是通过疏水性氨基酸进行的，因为细胞质里面都是水分子，两个蛋白质的疏水表面结合在一起会比较稳定。一个基因，如果其蛋白质表达量很高，显然它很容易成为其他蛋白"试错"的对象，所以它一定不能“滥交”。所以这些蛋白质表面通常都是亲水的氨基酸为主。低表达的蛋白没有这个限制，所以它们表面的疏水氨基酸会多一些。这也造成了高表达的蛋白质进化比较慢，因为它们的序列在进化上受到的限制比较多。如果细胞里面不是这么乱，这个现象也是不会出现的。
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参考文献:
[1]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /12183631[2]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /15166317[3]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /24408435[4]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /24311680[5]
Genetic code translation displays a linear trade-off between efficiency and accuracy of tRNA selection[6]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pmc/ar ticles/PMC2924539/[7]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /19596244[8]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /18682700[9]
http://www. ncbi.nlm.nih.gov/pubmed /22416125类似的话题
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