朊病毒是如何复制的？
要理解朊病毒的复制，我们首先要认识它的“武器”—— prion 蛋白，我们称之为 PrP。在正常的生物体内，也存在一种功能正常的 PrP 蛋白，我们称之为 PrPᶜ。它在神经细胞的表面扮演着一定的角色，虽然具体功能仍在研究中，但它本身并不会致病。
朊病毒的“复制”并非是数量上的增加，而是一种“变性”和“传染”的过程。就好比一个邪恶的分子模型，它能够诱导其他原本是“好人”的模型，也变成它那种邪恶的形态。
整个过程可以想象成这样：
1. 入侵与接触： 朊病毒（即异常折叠的 PrPSc）一旦进入宿主体内，例如通过食用被感染的组织，或者通过某些医疗器械接触，它们就会开始寻找正常的 PrPᶜ 蛋白。
2. 接触诱导转化： 这是朊病毒复制的核心环节。一个异常的 PrPSc 分子会与一个正常的 PrPᶜ 分子发生物理接触。这种接触就像一种“催化剂”或者说是一种“感染”。在接触的瞬间，PrPSc 会强行改变 PrPᶜ 的三维结构，将其也转化为 PrPSc 的异常构象。你可以想象成，一个被扭曲的乐高积木，能够强行将旁边一个正常的乐高积木，也扭曲成同样的形状。
3. 连锁反应与聚集： 一旦一个 PrPᶜ 被转化成 PrPSc，这个新的 PrPSc 就会继续去寻找更多的 PrPᶜ，并将它们也转化为 PrPSc。这个过程会像滚雪球一样，迅速增加 PrPSc 的数量。这些异常折叠的 PrPSc 分子并不像正常的 PrPᶜ 那样容易被细胞分解，它们具有很强的稳定性。
4. 纤维形成与沉积： 随着大量的 PrPSc 分子被制造出来，它们开始聚集在一起，形成不溶性的淀粉样纤维。这些纤维会在脑组织中沉积，挤压神经细胞，破坏细胞结构，并最终导致神经元死亡。这种死亡过程并非一夜之间发生，而是逐渐累积，最终在宿主大脑中留下类似“海绵”一样的空洞，这也是这类疾病被称为“海绵状脑病”的原因。
5. 疾病症状显现： 当足够多的神经细胞被破坏，大脑的功能就会受到严重影响，从而出现一系列的神经系统症状，如记忆力衰退、行为改变、运动协调障碍、瘫痪，直至死亡。
重要的是要理解，朊病毒的“复制”并不是通过核酸（如DNA或RNA）的复制来实现的。它们没有基因组，它们依靠的是自身的异常三维结构来诱导正常蛋白质发生构象改变。这种机制在生物界非常独特，也使得朊病毒的清除和治疗变得极为困难。
所以，与其说朊病毒是“复制”了自己，不如说它是通过“感染”和“转化”的方式，不断地将正常蛋白变成自己的同类，从而在宿主体内蔓延开来，最终造成毁灭性的后果。这个过程，就像一场无声无息的、蛋白质层面的“政治颠覆”，将整个蛋白质王国变成了自己的颜色。
网友意见
朊病毒是如何复制的？
实际上根本谈不上什么“复制”，以PrpSc为代表的神经退行性疾病中的各种“异常聚集蛋白”所做的只是搞坏了蛋白质质量控制系统阻止了自身被降解。与核酸依赖于精密配对和手性催化结构的半保留复制完全无法类比。
很久没答过关于我工作的专业资深的问题了，今天在这里总结一下五年以来的新进展，写一个尽量通俗的版本：
蛋白质单体经常会相互募集共聚在一起，形成不可溶的共聚物，这就是一般的结晶过程，只不过单体是比较大的分子。
一开始在神经退行性疾病的神经细胞中发现了“异常聚集蛋白”，这让科学家非常惊讶，但是后来的研究已经发现，这种募集共聚几乎是所有蛋白质单体都会发生的现象。
少数按照特别的顺序发生的聚集，可以形成功能性的蛋白质复合物，但是一千个聚集只有一个能形成这种功能性的蛋白质复合物。
自从原始汤里的核酶，在自我复制中找到了蛋白质作为其助手，把其一部分催化功能分配给蛋白质，调控蛋白质的蛋白质质量控制系统就在不断进化和集成，最终形成了像现生生物细胞内的蛋白质质量控制系统这样一套核心部件高度有效同时高度集成的系统。
除了少数这种有功能的聚集会被细胞保护起来存在较长时间，大部分蛋白质一聚集就被蛋白质质量控制系统给分解了，甚至很多蛋白只是被合成出来还没怎么样就不分青红皂白直接进入了被分解的程序。
这样一个浪费级大的系统，这就是新陈代谢，正是这样的机制，使细胞在长时间大尺度看来可以维持为一个高度有序的整体，而不是一团核酸和蛋白质无序堆积成的有机废物。
而神经退行性疾病中的各种“异常聚集蛋白”所做的就是把这套蛋白质质量控制系统搞坏了，阻止了自身以及其它蛋白聚集被降解，于是细胞就被弄死，变成一团核酸和蛋白质无序堆积成的有机废物了。
“异常聚集蛋白”是如何搞垮这套蛋白质质量控制系统的呢，是因为他们太难降解了，通过直接阻塞的机制，“堵门”、“封口”把蛋白质质量控制系统堵上吗？
虽然神经退行性疾病中的各种“异常聚集蛋白”通常都是难降解蛋白，尤其是其单体经常是切除信号肽以后在热力学上不稳定的蛋白或者结构不固定的根本无序蛋白。
但是已经发现的比这些蛋白在热力学上还要难降解的蛋白质还有很多，都没有把蛋白质质量控制系统堵上。
并且蛋白质质量控制系统也是很难堵上的，围绕着关键核心复合体，有很多“开口”配体蛋白，一但降解失败，可以帮助核心部件“开口”，把难降解的片段原路退出来，重新插进去再降解，或者运到更狠的细胞器里直接用盐酸烧一遍再拿出来继续降解。
那么神经退行性疾病中的各种“异常聚集蛋白”损伤蛋白质质量控制系统的方式不是直接阻塞，那是什么呢？
目前的研究已经发现各种“异常聚集蛋白”的结构通过与蛋白质质量控制系统上一些部件关键催化或结构位点直接结合的方式使蛋白质质量控制系统失去功能。其中PrpSc就是直接结合到组成核心部件的“门”结构的蛋白的外侧的ATP位点结合上，把“门”“开关”的能量供应直接切断，导致进入核心部件的“门”完全关闭无法再打开。而别的一些“异常聚集蛋白”有的把组成核心部件的单体蛋白结合上，使核心部件无法完成组装，或者把“开口”配体给结合上，使蛋白质质量控制系统没法把降解失败的蛋白质片段“吐出来”重新降解。
既然很多关键的机制已经清楚了，是不是可以直接制出药物来修复蛋白质质量控制系统了？
仍然很难。
大多数药物结合到一个蛋白上，往往就是直接把这个蛋白的功能抑制了，筛选找到可以刺激这个蛋白功能的药物非常困难。
即使找到了这样的药物，蛋白质质量控制系统在每一个细胞的功能上都基础的不能再基础了，直接给药，全身所有细胞的蛋白质质量控制全都洗一遍，直接导致致癌、致畸，必须要找到把药物定向运到生病的那几个细胞的方法。
虽然仍然困难重重，至少在越来越清晰的基础机制模型的指导之下，达到制作出合适的药物以逆转所有神经退行性疾病的病理过程的那一天，只是时间问题了。
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