为什么朊病毒这么强大？
朊病毒，这个名字本身就带着一丝神秘和令人不安的力量，它们是如何做到如此强大的？要理解这一点，我们需要深入它们“不守规矩”的生物学特性，以及这种特性在生物体内造成的毁灭性后果。
首先，得认识到，朊病毒并非我们通常理解的“病毒”。病毒通常由遗传物质（DNA或RNA）和蛋白质外壳组成，它们需要寄生在活细胞内，利用宿主细胞的机器来复制自身。而朊病毒则完全不同，它们仅由一种叫做“朊蛋白”（Prion Protein，简称PrP）的蛋白质构成。没错，就是蛋白质，一个没有核酸，没有遗传密码的纯粹的蛋白质分子，就足以引起如此可怕的疾病。这本身就是它们力量的第一个来源：打破了我们对生命和疾病的传统认知。
那么，这种蛋白质是如何致病的？关键在于它的“形状”。我们体内的正常朊蛋白，也就是“细胞型朊蛋白”（PrP^C），在脑细胞等组织中广泛存在。它的功能我们尚未完全明了，但已知它在神经保护、信号传导等方面可能扮演着角色。它的三维结构比较稳定，容易被身体的酶消化分解。
然而，朊病毒拥有一种异常的折叠形式，我们称之为“感染型朊蛋白”（PrP^Sc）。这个“Sc”代表“羊瘙痒病”（scrapie），这是最早被发现的朊病毒病。PrP^Sc的氨基酸序列和PrP^C是完全相同的，但它们的三维折叠方式却截然不同。你可以想象成同一块橡皮泥，可以捏成正常的小狗，也可以捏成一个扭曲的怪兽。
PrP^Sc之所以强大，是因为它的自我复制能力。当PrP^Sc进入身体，遇到正常的PrP^C时，它就像一个“坏榜样”，会诱导正常的PrP^C也发生异常折叠，变成更多的PrP^Sc。这个过程就像一个滚雪球，数量不断增加。它们不像普通病毒那样通过DNA或RNA的复制来增殖，而是通过改变自身结构来“传染”。这种“结构传染”是朊病毒独特而恐怖的能力。
更进一步地说，一旦PrP^C被转化为PrP^Sc，它们就会变得非常稳定，不易被降解。正常的蛋白质会被身体的酶系统迅速清除，但PrP^Sc的异常结构使其对酶具有很强的抵抗力。这意味着它们会在体内，尤其是在大脑中不断累积，就像无法清除的垃圾一样。
这些累积的异常朊蛋白会在神经细胞之间形成斑块，它们会破坏神经细胞的正常结构和功能，导致神经元死亡。大脑的组织结构会变得像海绵一样，出现空洞，这就是我们常说的“海绵状脑病”的由来。例如，疯牛病（牛海绵状脑病，BSE）、克雅氏病（CreutzfeldtJakob disease，CJD）、致死性家族性失眠症（Fatal Familial Insomnia，FFI）等，都属于这一类疾病。这些疾病的临床表现通常是进行性的神经系统退化，包括记忆力减退、协调能力丧失、人格改变，最终导致死亡，并且目前没有有效的治疗方法。
朊病毒的强大还体现在它们的传播途径上。虽然它们不像病毒那样通过空气或体液广泛传播，但它们的稳定性使得它们能够在环境中长期存在。例如，感染的动物组织（尤其是脑和脊髓）可能含有大量的感染型朊蛋白。如果人类食用了这些受污染的组织，就可能感染。此外，医疗器械如果未能得到充分的灭菌（朊病毒对常规的消毒方法，如煮沸、酒精等具有很强的抵抗力，需要特殊的灭菌程序），也可能成为传播媒介。甚至在某些情况下，直接的血液传播也可能发生。
它们还能够跨越物种屏障。比如，从牛身上感染的朊病毒可以感染人类，导致新的克雅氏病变种。这说明了朊蛋白异常折叠的普适性，以及生物体在面对这种“变形”蛋白质时的脆弱性。
总结一下，朊病毒之所以如此强大，可以归结为以下几个核心原因：
1. 非凡的组成： 仅由蛋白质构成，打破了生命体的基本认知，没有遗传物质也能够致病和“复制”。
2. 独特的复制机制： 通过“结构传染”，诱导正常蛋白质发生异常折叠，实现自身数量的指数级增长。
3. 超乎寻常的稳定性： 对物理和化学灭菌方法具有极强的抵抗力，难以被体内酶降解，能在环境中长期存活。
4. 不可逆的损伤： 累积的异常朊蛋白直接破坏神经组织，导致进行性、致命性的神经系统退化。
5. 难以应对的疾病： 目前没有有效的治疗方法，预防也面临挑战，因为其传播途径和储存库多样。
6. 跨越物种的能力： 表明其致病原理具有一定的普遍性，能够适应不同的宿主。
正是这些“不按常理出牌”的特质，使得朊病毒成为一种令人畏惧的生物危害，也是我们理解疾病和生命本质的一个重要切入点。它们的存在，让我们不得不重新审视蛋白质在生命活动中的角色，以及看似微小的结构改变可能带来的巨大灾难。
首先，得认识到，朊病毒并非我们通常理解的“病毒”。病毒通常由遗传物质（DNA或RNA）和蛋白质外壳组成，它们需要寄生在活细胞内，利用宿主细胞的机器来复制自身。而朊病毒则完全不同，它们仅由一种叫做“朊蛋白”（Prion Protein，简称PrP）的蛋白质构成。没错，就是蛋白质，一个没有核酸，没有遗传密码的纯粹的蛋白质分子，就足以引起如此可怕的疾病。这本身就是它们力量的第一个来源：打破了我们对生命和疾病的传统认知。
那么，这种蛋白质是如何致病的？关键在于它的“形状”。我们体内的正常朊蛋白，也就是“细胞型朊蛋白”（PrP^C），在脑细胞等组织中广泛存在。它的功能我们尚未完全明了，但已知它在神经保护、信号传导等方面可能扮演着角色。它的三维结构比较稳定，容易被身体的酶消化分解。
然而，朊病毒拥有一种异常的折叠形式，我们称之为“感染型朊蛋白”（PrP^Sc）。这个“Sc”代表“羊瘙痒病”（scrapie），这是最早被发现的朊病毒病。PrP^Sc的氨基酸序列和PrP^C是完全相同的，但它们的三维折叠方式却截然不同。你可以想象成同一块橡皮泥，可以捏成正常的小狗，也可以捏成一个扭曲的怪兽。
PrP^Sc之所以强大，是因为它的自我复制能力。当PrP^Sc进入身体，遇到正常的PrP^C时，它就像一个“坏榜样”，会诱导正常的PrP^C也发生异常折叠，变成更多的PrP^Sc。这个过程就像一个滚雪球，数量不断增加。它们不像普通病毒那样通过DNA或RNA的复制来增殖，而是通过改变自身结构来“传染”。这种“结构传染”是朊病毒独特而恐怖的能力。
更进一步地说，一旦PrP^C被转化为PrP^Sc，它们就会变得非常稳定，不易被降解。正常的蛋白质会被身体的酶系统迅速清除，但PrP^Sc的异常结构使其对酶具有很强的抵抗力。这意味着它们会在体内，尤其是在大脑中不断累积，就像无法清除的垃圾一样。
这些累积的异常朊蛋白会在神经细胞之间形成斑块，它们会破坏神经细胞的正常结构和功能，导致神经元死亡。大脑的组织结构会变得像海绵一样，出现空洞，这就是我们常说的“海绵状脑病”的由来。例如，疯牛病（牛海绵状脑病，BSE）、克雅氏病（CreutzfeldtJakob disease，CJD）、致死性家族性失眠症（Fatal Familial Insomnia，FFI）等，都属于这一类疾病。这些疾病的临床表现通常是进行性的神经系统退化，包括记忆力减退、协调能力丧失、人格改变，最终导致死亡，并且目前没有有效的治疗方法。
朊病毒的强大还体现在它们的传播途径上。虽然它们不像病毒那样通过空气或体液广泛传播，但它们的稳定性使得它们能够在环境中长期存在。例如，感染的动物组织（尤其是脑和脊髓）可能含有大量的感染型朊蛋白。如果人类食用了这些受污染的组织，就可能感染。此外，医疗器械如果未能得到充分的灭菌（朊病毒对常规的消毒方法，如煮沸、酒精等具有很强的抵抗力，需要特殊的灭菌程序），也可能成为传播媒介。甚至在某些情况下，直接的血液传播也可能发生。
它们还能够跨越物种屏障。比如，从牛身上感染的朊病毒可以感染人类，导致新的克雅氏病变种。这说明了朊蛋白异常折叠的普适性，以及生物体在面对这种“变形”蛋白质时的脆弱性。
总结一下，朊病毒之所以如此强大，可以归结为以下几个核心原因：
1. 非凡的组成： 仅由蛋白质构成，打破了生命体的基本认知，没有遗传物质也能够致病和“复制”。
2. 独特的复制机制： 通过“结构传染”，诱导正常蛋白质发生异常折叠，实现自身数量的指数级增长。
3. 超乎寻常的稳定性： 对物理和化学灭菌方法具有极强的抵抗力，难以被体内酶降解，能在环境中长期存活。
4. 不可逆的损伤： 累积的异常朊蛋白直接破坏神经组织，导致进行性、致命性的神经系统退化。
5. 难以应对的疾病： 目前没有有效的治疗方法，预防也面临挑战，因为其传播途径和储存库多样。
6. 跨越物种的能力： 表明其致病原理具有一定的普遍性，能够适应不同的宿主。
正是这些“不按常理出牌”的特质，使得朊病毒成为一种令人畏惧的生物危害，也是我们理解疾病和生命本质的一个重要切入点。它们的存在，让我们不得不重新审视蛋白质在生命活动中的角色，以及看似微小的结构改变可能带来的巨大灾难。
网友意见
因为PrpSc某些结构片段就可以作为晶核募集Prion聚集，甚至都不需要整个Prpsc，相对来说，AD、FTD等中主要的Tau蛋白则需要整个磷酸化Tau纤维缠结才能募集其它蛋白聚集。
同时PrpSc通常形成寡聚体，PrpSc寡聚体比Tau纤维缠结小很多，容易体外传播，同时寡聚还是有内外表面，消毒剂很难深入到寡聚体内部的蛋白表面，所以需要强酸碱直接破坏氢键打散寡聚体，或通过较高温或可以打开化学键的“侵袭性”消毒剂如酚类、有机聚阳离子类来破坏寡聚体内部的蛋白表面彻底灭活。
然后再说一下双硫键，如果双硫键反而比其它蛋白质二级结构都更耐热的话，烫发就是不可能完成的任务了，很明显双硫键是不耐热的。
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